Forschende der Technischen Universität Berlin und der Humboldt-Universität zu Berlin haben im Exzellenzcluster Unifying Systems in Catalysis jenen molekularen Mechanismus entschlüsselt, mit dem Bakterien Kohlendioxid effizient in Kohlenmonoxid umwandeln. Die im Fachjournal Nature Catalysis veröffentlichte Studie zeigt erstmals alle katalytisch relevanten Zustände des nickelhaltigen Enzyms Kohlenmonoxid-Dehydrogenase in atomarer Auflösung, ein Durchbruch für die bioinspirierte Katalyse mit weitreichendem Potenzial für den Klimaschutz.
Das Enzym ermöglicht Bakterien die Umwandlung von Kohlendioxid in Kohlenmonoxid, das sich mit anderen Stoffen zu nützlichen Substanzen verbinden kann, oder die umgekehrte Reaktion, bei der Energie freigesetzt wird. Im Zentrum des Enzyms liegt ein Nickel-Eisen-Komplex, der Gasmoleküle bindet und Elektronen überträgt, um die Reaktion zu steuern. Dieser Komplex ist tief im Enzym verborgen, da die Reaktion ohne Sauerstoff ablaufen muss, wobei spezielle Kanäle die Moleküle zum Reaktionszentrum leiten.
Durch die Kombination moderner Röntgenkristallographie mit Infrarot- und Elektronenspinresonanz-Spektroskopie gelang es dem Team, alle Reaktionsschritte sichtbar zu machen, von der Bindung des Kohlendioxids über die Spaltung bis zur Freisetzung des Kohlenmonoxids. Um dies zu ermöglichen, kristallisierten die Forschenden das Enzym, um eine geordnete Struktur zu erhalten, die detaillierte Analysen erlaubte. Diese Methodenkombination lieferte ein vollständiges Bild der Reaktionsschritte und hob das Verständnis des Mechanismus auf ein neues Niveau.
Die Erkenntnisse bieten eine Grundlage für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren, die Kohlendioxid selektiv in wertvolle Grundstoffe für die chemische Industrie oder synthetische Kraftstoffe umwandeln könnten. Solche Katalysatoren könnten den Übergang zu einer kohlenstoffneutralen Industrie beschleunigen und die Prinzipien der grünen Chemie vorantreiben, indem sie die effizienten Mechanismen der Natur nachahmen.
Originalpublikation
Metalloradical-driven enzymatic CO2 reduction by a dynamic Ni–Fe cluster | Nature Catalysis
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