Enzyme spielen in vielen Bereichen eine zentrale Rolle: Sie sind für den Stoffwechsel unentbehrlich, kommen in Pflanzen, im menschlichen Körper sowie in verschiedensten industriellen Prozessen zum Einsatz. Unter bestimmten Bedingungen zeigen jedoch etwa 20 Prozent der bekannten Enzyme eine verminderte Aktivität, wenn sie mit einer zu großen Menge an Molekülen konfrontiert werden. Dieses Phänomen, bekannt als Substratinhibierung, kann sich sowohl auf die Wirkung von Medikamenten als auch auf die Effizienz von Industrieprozessen auswirken.
Ein Forschungsteam der Technischen Universität München (TUM) hat die Mechanismen der Substratinhibierung untersucht. Im Fokus stand ein Enzym aus der Tabakpflanze, das an der Umwandlung von Vorstufen zu pflanzlichen Abwehrstoffen beteiligt ist. Das Enzym bindet dabei sowohl Zuckermoleküle als auch sogenannte Phenole. Die Experimente zeigten, dass die Reihenfolge, in der die Moleküle an das Enzym andocken, entscheidend ist: Bindet zuerst das Zuckermolekül, läuft die gewünschte Reaktion ab. Wird hingegen zuerst das Phenol gebunden – und das bei hoher Konzentration mehrfach – kommt es zur Substratinhibierung, wodurch die Bildung wichtiger Abwehrstoffe in der Pflanze gehemmt wird.
Ein weiteres Ergebnis der Studie ist, dass Beta-Carotin in der Lage ist, diesen hemmenden Mechanismus abzuschwächen. Der Stoff konkurriert mit den Phenolen um die Andockstellen am Enzym und verhindert so, dass zu viele Phenole die Enzymaktivität beeinträchtigen. In Laborexperimenten konnte damit die Aktivität des Enzyms wieder verbessert werden.
Die Ergebnisse eröffnen neue Perspektiven für die Forschung und die Praxis. Besonders in Bereichen wie der Lebensmittelproduktion, der industriellen Reinigung oder in der Arzneimittelentwicklung könnten Ansätze zur Überwindung der Substratinhibierung künftig eine größere Rolle spielen. Noch ist jedoch nicht geklärt, wie universell diese Entdeckung einsetzbar ist oder wie sich das Gleichgewicht zwischen unterschiedlichen Substanzen optimal steuern lässt. Die Untersuchungen der TUM legen jedoch wichtige Grundlagen für weitere Forschungen zur Optimierung enzymatischer Prozesse.
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