Enzyme können chemische Reaktionen gezielt beschleunigen und ermöglichen so nachhaltigere Herstellungsverfahren in der Chemie. Viele Stoffe lassen sich jedoch erst bei hohen Temperaturen verarbeiten, die empfindliche Enzyme oft nicht vertragen. Forschende der Universität Bielefeld haben nun einen Weg gefunden, Enzyme auch bei 100 Grad Celsius und darüber einzusetzen: Sie schließen sie in eine schützende poröse Struktur aus organischem Polymer ein. So bleiben die Enzyme funktionsfähig, können mehrfach verwendet werden und behalten ihre Form, selbst wenn herkömmliche Verfahren sie durch Hitze entfalten und inaktivieren würden. Die Ergebnisse sind in der Fachzeitschrift „Angewandte Chemie Novit“ erschienen.
Als Biokatalysatoren ermöglichen Enzyme in der Natur kontrollierte Reaktionen unter milden Bedingungen und sparen so Energie, Rohstoffe und Abfälle. Ihre Schwachstelle als Eiweißmoleküle besteht darin, dass sie bei Hitze ihre räumliche Struktur verlieren und damit ihre Aktivität einbüßen. Professor Dr. Harald Gröger aus der Fakultät für Chemie und sein Team haben gemeinsam mit Professor Dr. Andreas Hütten und seinem Team aus der Physik eine Lösung entwickelt: Das Enzym wird in eine dreidimensionale poröse Käfigstruktur eingebettet. Die Poren sind groß genug, dass Ausgangsstoffe hinein- und Produkte hinausgelangen, während die Struktur das Enzym vor dem Entfalten schützt. Anders als bei der üblichen Befestigung an einer Oberfläche ist das Enzym hier umschlossen und dennoch aktiv.
In Versuchen mit einer Lipase, die normalerweise hitzeempfindlich ist, blieb das eingeschlossene Enzym selbst bei 100 Grad Celsius funktionsfähig und arbeitete dort sogar etwa doppelt so schnell wie bei Raumtemperatur. Über zwölf Reaktionszyklen hinweg blieb seine Leistung nahezu unverändert. „Am Beginn der Arbeiten stand die grundlegende Forschungsfrage, mit welchen Methoden die Entfaltung von Enzymen selbst bei hohen Temperaturen und unter herausfordernden Reaktionsbedingungen verhindert werden kann“, sagt Dr. Jianing Yang, Erstautorin der Studie. „Es zeigte sich, dass Enzyme durch maßgeschneiderten Einbau in Käfigverbindungen die gewünschten Eigenschaften aufweisen.“
Die Temperaturstabilität eröffnet neue Möglichkeiten: Manche feste Ausgangsstoffe schmelzen erst bei 100 Grad Celsius oder höher und mussten bisher oft mit Lösungsmitteln vermischt werden. Mit dem Verfahren lassen sie sich direkt in geschmolzener Form umsetzen, wie Experimente bei 110 und bis zu 120 Grad Celsius zeigten, ganz ohne organische Lösungsmittel. Das ist interessant für die Herstellung von Estern, die in Kosmetik-, Duft- und Kunststoffprodukten benötigt werden. „Unser Ziel war es, biokatalytische Verfahren auch dort effizient einsetzbar zu machen, wo dies bislang als unmöglich galt“, erklärt Professor Gröger. Hüttens Team untersuchte die Struktur des Materials unter anderem mit hochauflösender Transmissionselektronenmikroskopie und gewann Einblicke in das Innere der nicht kristallinen porösen Polymerstruktur.
Die Forschenden haben bereits Gespräche mit Unternehmen geführt und wollen das Verfahren auf weitere Enzyme und Prozesse ausweiten. Weitere Untersuchungen zur langfristigen Stabilität und zum technischen Maßstab sind nötig. Die Arbeit wurde Anfang 2026 mit dem Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025 ausgezeichnet, der wissenschaftliche Erfindungen mit hohem Innovations- und Anwendungspotenzial würdigt.
Originalpublikation:
Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten, Harald Gröger: Efficient Lipase-Catalyzed Synthesis at ?100°C Through Biocatalyst Entrapment in a Porous Organic Polymer. Angewandte Chemie Novit, https://doi.org/10.1002/anov.70023
